Insomnie : Causes ??!!
Causes médicales d'insomnie [modifier]
Les troubles du sommeil des plus courants causant l'insomnie sont :
Apnée du sommeil - Le cycle normal du sommeil est interrompu par de nombreux arrêts (pauses) de la respiration. Les conséquences de ces apnées sont une diminution du taux d’oxygène dans le sang et souvent des micro-réveils. Le sujet ne s'en souvient généralement pas le lendemain, mais se plaint de somnolence durant la journée. La plupart du temps ce trouble est de nature obstructive : on parle de syndrome d'apnées obstructives du sommeil (SAOS). Ce type d'apnée est souvent lié à l'obésité.
Syndrome des jambes sans repos ou "impatiences" - Ces symptômes sont souvent décrits comme étant des sensations tactiles imposant le mouvement des membres concernés. La personne a un besoin impérieux de bouger dans le but de faire disparaître cette sensation, empéchant la survenue du sommeil et induisant un besoin de sommeil.
Syndrome des mouvements périodiques, qui se différencie du syndrome des jambes sans repos en ceci qu'il survient pendant le sommeil, la personne n'en ayant pas conscience, les mouvements étant involontaires et rythmés (un mouvement toutes les 20 à 40 secondes). Ce syndrome entraine des micro-réveils fréquents induisant un sommeil de mauvaise qualité, avec pour corollaire une somnolence ou fatigue diurne. Il touche 10 à 15 % de la population, et plus de 50% chez les personnes de plus de 50 ans. Il est souvent associé au syndrome des jambes sans repos. Il existe une forme idiopathique ou primaire. Les causes secondaires sont les carences martiales, l'insuffisance rénale, certains médicaments. Tout comme le syndrome des jambes sans repos il résulte d'un dysfonctionnement du système dopaminergique.
Une rare configuration génétique (mutation d'un prion) peut causer une forme d'insomnie , pouvant entraîner la mort, appelée insomnie fatale familiale. On pense souvent que les troubles du sommeil sont juste un symptôme de la dépression. Une étude[3] montre qu’en fait l’insomnie pourrait précéder et provoquer les troubles dépressifs. les traitements médicamenteux [modifier] Quand la machinerie et les composants nécessaires (ARN-polymérase, ribosome, etc.) sont présents, il est possible de fabriquer des protéines à partir de l’ADN conformément au programme qu’il contient. Toutefois, à composition identique, une protéine peut posséder plus d’une façon de se replier, soit des conformations différentes. On a constaté que la protéine prion anormale favorise un type de repliement anormal. Or de la bonne ou de la mauvaise façon dont est repliée une protéine dépend sa fonctionnalité. Le plus puissant ordinateur du monde (en 2004), Blue gene, a été commandé par le Lawrence Livermore Laboratory pour étudier de façon systématique, par simulation, les repliements de protéines en présence et en l’absence de prions. Le prion ou protéine Prp-sc est une forme spéciale de la protéine Prp-c qui est présente à l’état naturel et est impliquée dans le fonctionnement normal de la cellule. Les fonctions de Prp-c ne sont pas encore connues précisément mais on les soupçonne essentielles. En effet, la protéine Prp-c était présente avant la spéciation des mammifères, ce qui signifie que tous les mammifères (et donc l'homme) sont susceptibles de développer des maladies à prions. La protéine Prp-c est impliquée dans le développement du système nerveux chez l'embryon. Chez l'adulte, elle est exprimée essentiellement dans le cerveau et la moelle épinière (neurones et glie). Elle est impliquée dans les processus de différenciation et d’adhésion des cellules. Elle aurait aussi un rôle protecteur antioxydant et vis-à-vis de la mort cellulaire programmée (apoptose). Cette protéine aurait également un rôle dans le repliement d’autres protéines. Selon l'équipe du Dr Scott (décembre 2006), la protéine normale, étudiée chez le rat, présente des accumulations particulières à l'intérieur des cellules du pancréas spécialisées dans la production d'insuline, et les rats prédisposés au diabète présentent 3 fois plus de cellules productrices d'insuline avec des amas de protéines Prp-c. Le taux de Prp-c dans le pancréas d'un rat normal change fortement dans les un à trois jours suivant l'administration de concentrations élevées de sucre via le sang. La protéine Prp-c pourrait être impliquée dans le diabète de type 1 ou juvénile, maladies caractérisées par une attaque par le système immunitaire des cellules produisant l'insuline (dans le pancréas)[2]. Le prion est une protéine Prp-c repliée différemment, noté Prp-sc. La Prp-sc résulte d’une modification de la structure tridimensionnelle de Prp-c. Elle provoque les maladies à prions (maladie de la vache folle, ou encéphalopathie spongiforme bovine, maladie de Creutzfeldt-Jakob, tremblante du mouton, Chronical Wasting Disease ou maladie du dépérissement chronique des cervidés). Lors de l'infection, l'agent prion, agent pathogène responsable de l'infection, pénètre le neurone, où pour des raisons et par un mécanisme encore mal compris il se multiplie, en dépliant/repliant les protéines Prp-c en protéines Prp-sc, forme qui n'est plus dégradée par protéolyse et qui, par accumulation dans la cellule, finit par le tuer et former des plaques de dépots dans le cerveau. Dans toutes ces maladies, aucun acide nucléique (ADN/ARN) n’a pu être spécifiquement associé à l’infectiosité, comme a pu l'être la protéine Prp-sc. On parle d'agent transmissible non conventionnel (ATNC). Les maladies à prions sont transmissibles d’un individu à l’autre et dans une certaine mesure d’une espèce à l’autre.
L'Insomnie fatale familiale (IFF) est une encéphalopathie spongiforme transmissible (EST) humaine liée à une anomalie du gène de la protéine Prp-c.Épidémiologie [modifier] Une quarantaine de familles dans le monde est concernée par cette maladie. L'IFF a d'abord été décrite en Italie dans les années 80. L'âge moyen de début est d'environ 50 ans. La maladie évolue vers une issue fatale en 6 à 32 mois. La maladie est caractérisée par : L'EEG de veille est peu perturbé. L'EEG de sommeil retrouve une disparition au cours de l'évolution de la maladie de l'activité delta, des fuseaux de sommeil, des complexes K. Il existe des phases anormales de sommeil paradoxal bien que le patient soit éveillé. Des analyses génétiques permettent de mettre en évidence une mutation ponctuelle des codons 178 et 179 du gène PRNP, ce qui signe son appartenance aux maladies à prion. Les analyses histologiques permettent de mettre en évidence des lésions spécifiques au niveau du cerveau, avec une spongiose discrète (à la différence de la maladie de Creutzfeldt-Jakob). Il n'existe à l'heure actuelle aucun traitement de l'insomnie fatale familiale.
Il existe d’autres maladies neurologiques comportant des accumulations de protéines anormales, telles la maladie d'Alzheimer et la maladie de Parkinson. La responsabilité d’un prion n’a toutefois pas été démontrée dans ces cas, bien qu’il puisse coexister. On connaît plusieurs causes de la maladie : la plupart des cas sont dits sporadiques, car l'origine est inconnue. Il existe également une transmission héréditaire (10 % des cas) et des contaminations iatrogéniques (c'est-à-dire dues à un processus opératoire) liées à l'utilisation La maladie du Kuru a été décrite dans la peuplade des Fores de Nouvelle-Guinée par Daniel Carleton Gajdusek (Prix Nobel de médecine 1976). Quoique distinct de la maladie de Creutzfeldt-Jakob, le kuru est également une encéphalopathie spongiforme transmissible. Son mode de transmission a pu être relié à un rite funéraire anthropophage. L'insomnie fatale familiale est également une EST. Toutes ces maladies ont été expliquées par Stanley B. Prusiner comme étant dues au prion, ce qui lui a valu le prix Nobel de médecine en 1997 après beaucoup de controverses car le prion, protéine infectieuse, révolutionne le paradigme médical selon lequel il n'y a que trois types d'agents infectieux (virus, bactérie, parasite).Les prions de mammifères sont les agents causals responsables des encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST) ou maladies à prion. Parmi les EST les plus connues, on peut citer chez l’homme, les différentes formes de la maladie de Creutzfeldt-Jakob, l’insomnie fatale familiale (IFF), le syndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker (SGSS), le Kuru et chez l’animal, la tremblante du mouton et de la chèvre, l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB), l’encéphalopathie spongiforme féline, l’encéphalopathie spongiforme du vison et le dépérissement chronique du cervidé (CWD pour Chronic Wasting Disease). L’ensemble de ces maladies se caractérise par une dégénérescence du système nerveux central (cerveau et moelle épinière) liée à la propagation ou multiplication des prions chez l’hôte infecté. D'un point de vue anatomo-pathologique, on observe ainsi au niveau de l'encéphale la formation de vacuoles (donnant un aspect spongieux au cerveau, d'où le nom de spongiforme dans EST), une mort des neurones, une gliose (multiplication des astrocytes et de la microglie) et l'accumulation d'une protéine de l'hôte, la PrPC, sous une conformation anormale (ou mal repliée) alors dénommée PrPSc. Le repliement des protéines fait l'objet de recherches intenses dans le domaine de la biologie structurale, alliant les techniques de la biophysique moléculaire et de la biologie cellulaire principalement. Le code qui permet de déduire la structure tertiaire à partir de la structure primaire reste à découvrir, s'il existe. Les protéines sont les éléments essentiels de la vie de la cellule : elles ont un rôle structurel, comme l'actine, un rôle dans la motilité, comme la myosine ; elles ont un rôle catalytique (enzymes) ; elles ont un rôle de régulation de la compaction de l'ADN (histones) ou d'expression des gènes (facteur de transcription), etc. En fait, l'immense majorité des fonctions cellulaires est assurée par des protéines. Les protéines adoptent en effet de multiples formes et assurent de multiples fonctions. Mais ceci ne fut découvert que bien plus tard, au cours du XXe siècle. Les protéines sont assemblées à partir des acides aminés en fonction de l'information présente dans les gènes. Leur synthèse se fait en deux étapes : L'assemblage d'une protéine se fait donc acide aminé par acide aminé de son extrémité N-terminale à son extrémité C-terminale. Également, un gène n'est pas forcément associé à une seule protéine mais bien souvent à plusieurs.Fonction [modifier] Les protéines remplissent des fonctions très diverses au sein de la cellule et de l'organisme [2]:
Problèmes digestifs et alimentation inadaptée
De nombreuses personnes qui pensent souffrir d'insomnie ont parfois simplement besoin de moins de sommeil qu'elles ne le pensent. Il ne faut d'ailleurs pas confondre le temps de sommeil et le besoin de sommeil. Le processus de vieillissement se manifeste notamment par un sommeil plus léger sur des périodes plus courtes. Les "longs dormeurs" ne sont pas forcement ceux qui ont un sommeil des plus efficaces.
Insomnie fatale familiale
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Diagnostic [modifier]
Aspects cliniques [modifier]
Examens complémentaires [modifier]
Traitement [modifier]
Maladie de Creutzfeldt-Jakob
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Classification internationale
des maladies
CIM-10 :
A81.0, F02.1
La maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ) est une dégénérescence du système nerveux central caractérisée par l'accumulation d'un prion (forme anormale d'une protéine qui peut transmettre la maladie). La période d'incubation se compte en années, voire en décennies avant qu'apparaissent des troubles de l'équilibre et de la sensibilité, puis une démence. L'issue est systématiquement fatale à échéance d'approximativement un an.
Synthèse [modifier]